Hemoglobin protiv mioglobina
Mioglobin i hemoglobin su hemoproteini koji imaju sposobnost vezanja molekularnog kisika. Ovo su prvi proteini čija je trodimenzionalna struktura riješena rendgenskom kristalografijom. Proteini su polimeri aminokiselina, spojeni peptidnim vezama. Aminokiseline su građevni blokovi proteina. Na temelju ukupnog oblika, ovi proteini su kategorizirani kao globularni proteini. Globularni proteini imaju pomalo sferni ili elipsoidni oblik. Različita svojstva ovih jedinstvenih kuglastih proteina pomažu organizmu da prebacuje molekule kisika između njih. Aktivno mjesto ovih posebnih proteina sastoji se od željeznog (II) protoporfirina IX inkapsuliranog u vodootpornom džepu.
mioglobin
Mioglobin se pojavljuje kao monomerni protein u kojem globin okružuje hem. Djeluje kao sekundarni prijenosnik kisika u mišićnom tkivu. Kada su mišićne stanice u akciji, potrebna im je velika količina kisika. Mišićne stanice koriste ove proteine da ubrzaju difuziju kisika i uzimaju kisik za vrijeme intenzivnog disanja. Tercijarna struktura mioglobina slična je tipičnoj strukturi proteina globule topljive u vodi.
Polipeptidni lanac mioglobina ima 8 odvojenih desnih α-spirala. Svaka proteinska molekula sadrži jednu hemsku protetičku skupinu, a svaki hemski ostatak sadrži jedan centralno koordinatno vezan atom željeza. Kisik je vezan izravno na atom željeza prostetske skupine hema.
Hemoglobin
Hemoglobin se pojavljuje kao tetramerni protein u kojem se svaka podjedinica sastoji od globina koji okružuje hem. To je prijenosnik kisika u cijelom sustavu. Veže molekule kisika, a zatim ga kroz krv prenose crvene krvne stanice.
Kod kralješnjaka, kisik se difundira kroz plućno tkivo u crvena krvna zrnca. Budući da je hemoglobin tetramer, može vezati četiri molekule kisika odjednom. Vezani kisik se zatim distribuira kroz cijelo tijelo i iskrcava iz crvenih krvnih stanica u stanice koje dišu. Hemoglobin tada preuzima ugljični dioksid i vraća ga natrag u pluća. Stoga hemoglobin služi za isporuku kisika potrebnog za stanični metabolizam i uklanja nastali otpadni produkt, ugljični dioksid.
Hemoglobin se sastoji od nekoliko polipeptidnih lanaca. Ljudski hemoglobin se sastoji od dvije α (alfa) i dvije β (beta) podjedinice. Svaka α-podjedinica ima 144 ostatka, a svaka β-podjedinica ima 146 ostataka. Strukturne karakteristike i α (alfa) i β (beta) podjedinica slične su mioglobinu.
Hemoglobin protiv mioglobina
• Hemoglobin prenosi kisik u krvi dok mioglobin prenosi ili pohranjuje kisik u mišićima.
• Mioglobin se sastoji od jednog polipeptidnog lanca, a hemoglobin se sastoji od nekoliko polipeptidnih lanaca.
• Za razliku od mioglobina, koncentracija hemoglobina u crvenim krvnim stanicama je vrlo visoka.
• U početku mioglobin vrlo lako veže molekule kisika, a kasnije dolazi do zasićenja. Ovaj proces vezanja je vrlo brz u mioglobinu nego u hemoglobinu. Hemoglobin u početku teško veže kisik.
• Mioglobin se pojavljuje kao monomerni protein, dok se hemoglobin pojavljuje kao tetramerni protein.
• Dvije vrste polipeptidnih lanaca (dva α-lanca i dva β-lanca) prisutne su u hemoglobinu.
• Mioglobin može vezati jednu molekulu kisika tzv. monomer, dok hemoglobin može vezati četiri molekule kisika tzv. tetramer.
• Mioglobin veže kisik čvršće nego hemoglobin.
• Hemoglobin može vezati i osloboditi i kisik i ugljični dioksid, za razliku od mioglobina.
