Ključna razlika – oksigenirani naspram deoksigenirani hemoglobin
Hemoglobin je protein koji se nalazi u crvenim krvnim zrncima, koji prenosi kisik od pluća do tjelesnih tkiva i organa te ugljični dioksid od tjelesnih tkiva i organa do pluća. Postoje dva stanja hemoglobina: oksigenirani i deoksigenirani hemoglobin. Ključna razlika između oksigeniranog i deoksigeniranog hemoglobina je u tome što je oksigenirani hemoglobin stanje hemoglobina vezanog s četiri molekule kisika, dok je deoksigenirani hemoglobin nevezano stanje hemoglobina s kisikom. Oksigenirani hemoglobin svijetlo je crvene boje, dok je deoksigenirani hemoglobin tamnocrvene boje.
Što je hemoglobin?
Hemoglobin (Hb) je složena proteinska molekula prisutna u crvenim krvnim stanicama koja daje tipičan oblik crvenim krvnim stanicama (okruglo s uskim središtem). Ključne uloge Hb uključuju prijenos kisika iz pluća u tjelesna tkiva, njegovu razmjenu s ugljičnim dioksidom i uzimanje ugljičnog dioksida iz tjelesnih tkiva u pluća i razmjenu natrag s kisikom. Molekula hemoglobina sadrži četiri polipeptidna lanca (proteinske podjedinice) i četiri hem skupine kao što je prikazano na slici 01. Četiri polipeptidna lanca predstavljaju dva lanca alfa globulina i dva lanca beta globulina. Hem je važan porfirinski spoj u molekuli hemoglobina koji ima središnji atom željeza ugrađen unutra. Svaki polipeptidni lanac molekule hemoglobina sadrži hem skupinu i atom željeza. Atom željeza vitalan je za prijenos kisika i ugljičnog dioksida u krvi i glavni je čimbenik crvene boje crvenih krvnih stanica. Hemoglobin se također naziva i metaloprotein zbog ugradnje atoma željeza.
Opskrba tkiva i organa kisikom vitalna je i neophodna. Stanice dobivaju energiju aerobnim disanjem (oksidativna fosforilacija) koristeći kisik kao akceptor elektrona. Proizvodnja energije potrebna je za optimalan metabolizam i funkcioniranje stanica. Opskrbu kisikom olakšavaju proteini hemoglobina. Stoga je hemoglobin poznat i kao protein koji prenosi kisik u krvi.
Niska razina hemoglobina u krvi koja se naziva anemija. Stanje anemije može uzrokovati nekoliko bolesti. Postoje različiti razlozi niske koncentracije hemoglobina u krvi. Nedostatak željeza je glavni razlog, a uzroci tome su i pretjerana prehrana, nezdravi stilovi života, neke bolesti i karcinomi.
Molekula hemoglobina ima četiri mjesta vezanja kisika povezana s četiri Fe+2 atoma. Jedna molekula hemoglobina može nositi najviše četiri molekule kisika. Dakle, hemoglobin može biti zasićen ili nezasićen kisikom. Zasićenost kisikom je postotak mjesta vezanja kisika hemoglobina zauzetih kisikom. Drugim riječima, mjeri udio hemoglobina zasićenog kisikom u odnosu na ukupni hemoglobin. Ova dva stanja hemoglobina poznata su kao oksigenirani i deoksigenirani hemoglobin.
Slika 1: Struktura hemoglobina
Što je oksigenirani hemoglobin?
Kada su molekule hemoglobina vezane i zasićene molekulama kisika, kombinacija hemoglobina s kisikom poznata je kao oksigenirani hemoglobin (oksihemoglobin). Hemoglobin obogaćen kisikom nastaje tijekom fiziološkog disanja (ventilacije), kada se molekule kisika vežu s hem skupinama hemoglobina u crvenim krvnim stanicama. Proizvodnja hemoglobina obogaćenog kisikom uglavnom se događa u plućnim kapilarama u blizini plućnih alveola gdje se odvija izmjena plinova (udisanje i izdisaj). Na afinitet vezanja kisika na hemoglobin jako utječe pH. Kada je pH visok, postoji veliki afinitet vezanja kisika na hemoglobin, ali on opada kako se pH smanjuje. Normalno je visok pH u plućima, a nizak u mišićima. Stoga je ova razlika u pH uvjetima korisna za vezanje, transport i oslobađanje kisika. Budući da postoji visok afinitet vezanja u blizini pluća, kisik se veže s hemoglobinom i stvara oksihemoglobin. Kada oksihemoglobin dospije u mišić zbog niskog pH, on se otapa i otpušta kisik u stanice. Smatra se da je normalna razina kisika u krvi ljudi u rasponu od 95 – 100 %. Krv obogaćena kisikom vidljiva je u jarko crvenoj (crvenocrvenoj) boji. Kada je hemoglobin u oksigeniranom obliku, to je također poznato kao R stanje (opušteno stanje) hemoglobina.
Slika 2: Hemoglobin s kisikom
Što je deoksigenirani hemoglobin?
Deoksigenirani hemoglobin je oblik hemoglobina koji nije vezan za kisik. Deoksigeniranom hemoglobinu nedostaje kisika. Otuda ovo stanje nazvano T stanje (napeto stanje) hemoglobina. Deoksigenirani hemoglobin može se uočiti kada oksigenirani hemoglobin otpušta kisik i on se izmjenjuje s ugljičnim dioksidom u blizini plazma membrane mišićnih stanica gdje postoji niska pH okolina. Kada hemoglobin ima nizak afinitet prema vezanju kisika, on isporučuje kisik i pretvara se u deoksigenirani hemoglobin.
Slika 3: Protok krvi bogate i deoksigenirane krvi kroz tijelo
Koja je razlika između oksigeniranog i deoksigeniranog hemoglobina?
Oksigenirani protiv deoksigeniranog hemoglobina |
|
| Oksigenirani hemoglobin je kombinacija hemoglobina i kisika. | Nevezani oblik hemoglobina s kisikom poznat je kao deoksigenirani hemoglobin. |
| Stanje molekule kisika | |
| Molekule kisika vezane su za molekulu hemoglobina. | Molekule kisika nisu vezane za molekulu hemoglobina. |
| Boja | |
| Oksigenirani hemoglobin svijetlo je crvene boje. | Deoksigenirani hemoglobin je tamnocrvene boje. |
| Stanje hemoglobina | |
| Ovo je poznato kao R stanje hemoglobina. | Ovo je poznato kao T (napeto) stanje hemoglobina. |
| Formacija | |
| Oksigenirani hemoglobin nastaje kada se molekule kisika vežu s hem grupama hemoglobina u crvenim krvnim stanicama tijekom fiziološkog disanja. | Deoksigenirani hemoglobin nastaje kada se kisik oslobodi iz oksigeniranog hemoglobina i izmijeni s ugljičnim dioksidom u blizini plazma membrane mišićnih stanica. |
Sažetak – oksigenirani i deoksigenirani hemoglobin
Hemoglobin je vitalni protein koji se nalazi u crvenim krvnim stanicama i sposoban je prenositi kisik iz pluća u tjelesna tkiva i dovoditi ugljični dioksid iz tjelesnih tkiva u pluća. Postoje dva stanja hemoglobina zbog vezanja kisika. To su oksigenirani hemoglobin i deoksigenirani hemoglobin. Hemoglobin obogaćen kisikom nastaje kada se molekule kisika vežu za atome Fe. Deoksigenirani hemoglobin nastaje kada se molekule kisika oslobode iz molekule hemoglobina. Ovo je ključna razlika između oksigeniranog i deoksigeniranog hemoglobina. Vezanje i otpuštanje kisika uglavnom je pod utjecajem pH i parcijalnog tlaka kisika.
