Ključna razlika između aspartil cisteina i serin proteaza su njihove funkcionalne skupine koje djeluju kao katalitički ostaci. Funkcionalna skupina koja djeluje kao katalitički ostatak aspartil proteaze je skupina karboksilne kiseline, dok u cistein proteazi tiolna ili sulfhidrilna skupina djeluje kao funkcionalna skupina na katalitičkom ostatku, a u serin proteazi djeluje hidroksilna skupina ili alkohol. kao funkcionalna skupina na katalitičkom ostatku.
Proteaze su enzimi koji kataliziraju proteolizu, što je razgradnja proteina u manje polipeptide ili aminokiseline. Ovaj proces se odvija cijepanjem peptidnih veza unutar proteina procesom hidrolize. Proteaze su uključene u mnoge biološke funkcije, poput probave unesenih proteina, katabolizma proteina i stanične signalizacije. Proteaze su prisutne u svim oblicima života. Aspartil, cistein i serin tri su važne proteaze koje igraju ključnu ulogu u živim organizmima.
Što su aspartil proteaze?
Aspartil proteaze su vrsta enzima koji razlažu proteine. Imaju dva visoko očuvana aspartata u aktivnom mjestu, a optimalno su aktivni pri kiselom pH. Ove proteaze cijepaju dipeptidne veze koje imaju hidrofobne ostatke kao i beta-metilensku skupinu. Katalitički mehanizam aspartil proteaze je acidobazni mehanizam. To uključuje koordinaciju molekule vode s dva ostatka aspartata. Jedan aspartat aktivira molekulu vode uklanjanjem protona. Ovo omogućuje vodi da izvrši nukleofilni napad na karbonilni ugljik supstrata. Kao rezultat, stvara se tetraedarski oksianionski intermedijer koji je stabiliziran vodikovim vezama s drugim aspartatnim ostatkom. Preuređivanje ovog intermedijera odgovorno je za cijepanje peptida u dva peptidna produkta.
Slika 01: Aspartil proteaza
Postoji pet superfamilija asparaginskih proteaza: Clan AA koja je obitelj, Clan AC, koja je obitelj signalne peptidaze II, Clan AD, koja je obitelj presenilina, Clan AE, koja je obitelj GPR endopeptidaze, i Clan AF, koji je omptin obitelj.
Što su cisteinske proteaze?
Cistein proteaze su skupina enzima hidrolaza koji razgrađuju proteine. Oni pokazuju katalitički mehanizam koji uključuje nukleofilni cistein tiol u katalitičkoj trijadi ili dijadi. Početni korak u katalitičkom mehanizmu cisteinskih proteaza je deprotonacija. Tiolna skupina postaje deprotonirana unutar aktivnog mjesta enzima pomoću susjedne aminokiseline kao što je histidin, koji ima bazični bočni lanac. Sljedeći korak je nukleofilni napad deprotoniranog anionskog sumpora cisteina na supstrat. Ovdje se fragment supstrata oslobađa s aminom, a histidinski ostatak u proteazi vraća svoj deprotonirani oblik. To rezultira stvaranjem tioesterskog intermedijera supstrata, povezujući novi karboksi kraj s cistein tiolom. Tioesterska veza hidrolizira kako bi se stvorio dio karboksilne kiseline na preostalom fragmentu supstrata.
Slika 02: Cistein proteaza
Cistein proteaze igraju višestruke uloge u fiziologiji i razvoju. U biljkama igraju važnu ulogu u rastu, razvoju, akumulaciji i mobilizaciji proteina za skladištenje. Kod ljudi su važni u starenju i apoptozi, imunološkim odgovorima, obradi prohormona i remodeliranju izvanstaničnog matriksa za razvoj čunjića.
Što su serinske proteaze?
Serin proteaze također su skupina proteolitičkih enzima koji cijepaju peptidne veze u proteinima. Serin služi kao nukleofilna aminokiselina na aktivnom mjestu enzima. Oni su prisutni i kod eukariota i kod prokariota. Serinske proteaze obično se dijele u različite kategorije prema karakterističnoj strukturi koja se sastoji od dvije beta-bačvaste domene koje konvergiraju na aktivnom katalitičkom mjestu, a također se temelje na njihovoj specifičnosti supstrata. Oni su slični tripsinu, kimotripsinu, trombinu, elastazi i subtilizinu.
Slika 03: Serinska proteaza
Proteaze slične tripsinu cijepaju peptidne veze nakon pozitivno nabijene aminokiseline kao što je lizin ili arginin. Oni su specifični za negativno nabijene ostatke kao što su asparaginska kiselina ili glutaminska kiselina. Proteaze slične kimotripsinu su hidrofobnije. Njihova specifičnost leži u velikim hidrofobnim ostacima kao što su tirozin, triptofan i fenilalanin. Proteaze slične trombinu uključuju trombin, koji je plazminogen koji aktivira tkivo, i plazmin. Oni pomažu u zgrušavanju krvi i probavi te također u patofiziologiji kod neurodegenerativnih poremećaja. Proteaze slične elastazi preferiraju ostatke kao što su alanin, glicin i valin. Proteaze slične subtilizinu uključuju serin kod prokariota. Dijeli katalitički mehanizam koji koristi katalitičku trijadu za stvaranje nukleofilnog serina. Regulacija aktivnosti serin proteaze zahtijeva početnu aktivaciju proteaze i izlučivanje inhibitora.
Koje su sličnosti između aspartil cisteina i serinskih proteaza?
- Aspartil, cistein i serin proteaze kataliziraju razgradnju proteina cijepanjem peptidnih veza.
- Mehanizmi su slični gdje ostaci aktivnog mjesta napadaju peptidne veze uzrokujući njihovo pucanje.
- Svi sadrže nukleofile.
- Svi su oni proteini.
Koja je razlika između aspartil cisteina i serin proteaza?
Ključna razlika između aspartil cisteina i serin proteaza ovisi o njihovoj funkcionalnoj skupini, koja djeluje kao katalitički ostatak. U aspartil proteazi skupina karboksilne kiseline djeluje kao funkcionalna skupina, dok u cistein proteazi tiolna ili sulfhidrilna skupina djeluje kao funkcionalna skupina, a u serin proteazi hidroksilna skupina ili alkohol djeluju kao funkcionalna skupina.
Aspartil proteaze imaju aspartat aktivno mjesto, dok cistein proteaze imaju cistein aktivno mjesto. Ostatak aktivnog mjesta serin proteaze je hidroksilna skupina. Dakle, ovo je još jedna razlika između aspartil cisteina i serin proteaza. Za razliku od serin i cistein proteaza, aspartil proteaze ne stvaraju kovalentni intermedijer tijekom procesa cijepanja. Stoga se proteoliza odvija u jednom koraku za aspartil proteaze.
Infografija u nastavku predstavlja razlike između aspartil cisteina i serin proteaza u tabličnom obliku za usporedbu.
Sažetak – Aspartil cistein protiv serinskih proteaza
Proteaze su enzimi koji kataliziraju razgradnju proteina u manje polipeptide ili aminokiseline. Ključna razlika između aspartil cisteina i serin proteaza je funkcionalna skupina koja djeluje kao njihov katalitički ostatak. Skupina karboksilne kiseline djeluje kao funkcionalna skupina u aspartil proteazi, dok tiolna ili sulfhidrilna skupina djeluje kao funkcionalna skupina u cistein proteazi. Hidroksilna skupina ili alkohol djeluje kao funkcionalna skupina u serin proteazi.
