Ključna razlika – enzim naspram koenzima
Kemijske reakcije pretvaraju jedan ili više supstrata u proizvode. Ove reakcije kataliziraju posebni proteini koji se nazivaju enzimi. Enzimi djeluju kao katalizatori za većinu reakcija, a da se ne troše. Enzimi su napravljeni od aminokiselina i imaju jedinstvene sekvence aminokiselina sastavljene od 20 različitih aminokiselina. Enzime podržavaju male neproteinske organske molekule koje se nazivaju kofaktori. Koenzimi su jedna vrsta kofaktora koji enzimima pomažu u obavljanju katalize. Ključna razlika između enzima i koenzima je u tome što je enzim protein koji katalizira biokemijske reakcije dok je koenzim neproteinska organska molekula koja pomaže enzimima da aktiviraju i kataliziraju kemijske reakcije. Enzimi su makromolekule dok su koenzimi male molekule.
Što je enzim?
Enzimi su biološki katalizatori živih stanica. Oni su proteini sastavljeni od stotina do milijuna aminokiselina spojenih poput bisera na niti. Svaki enzim ima jedinstvenu sekvencu aminokiselina, a nju određuje određeni gen. Enzimi ubrzavaju gotovo sve biokemijske reakcije u živim organizmima. Enzimi utječu samo na brzinu reakcije, a njihova je prisutnost neophodna za pokretanje kemijske pretvorbe jer enzimi smanjuju aktivacijsku energiju reakcije. Enzimi mijenjaju brzinu reakcije bez da se troše ili bez promjene kemijske strukture. Isti enzim može katalizirati pretvaranje sve više i više supstrata u produkte pokazujući sposobnost kataliziranja iste reakcije uvijek iznova.
Enzimi su vrlo specifični. Određeni enzim veže se za određeni supstrat i katalizira određenu reakciju. Specifičnost enzima uvjetovana je oblikom enzima. Svaki enzim ima aktivno mjesto specifičnog oblika i funkcionalne skupine za specifično vezanje. Samo će određeni supstrat odgovarati obliku aktivnog mjesta i vezati se s njim. Specifičnost vezivanja enzimskog supstrata može se objasniti dvjema hipotezama koje se nazivaju hipoteza brave i ključa i hipoteza induciranog uklapanja. Hipoteza brave i ključa ukazuje da je podudaranje između enzima i supstrata specifično slično bravi i ključu. Hipoteza induciranog pristajanja govori da se oblik aktivnog mjesta može promijeniti kako bi odgovarao obliku specifične podloge, slično rukavicama koje pristaju nečijoj ruci.
Na enzimske reakcije utječe nekoliko čimbenika kao što su pH, temperatura itd. Svaki enzim ima optimalnu temperaturnu vrijednost i pH vrijednost za učinkovit rad. Enzimi također stupaju u interakciju s neproteinskim kofaktorima kao što su prostetske skupine, koenzimi, aktivatori itd. kako bi katalizirali biokemijske reakcije. Enzimi se mogu uništiti na visokoj temperaturi ili visokoj kiselosti ili alkalnosti jer su proteini.
Slika 01: Inducirani fit model aktivnosti enzima.
Što je koenzim?
Kemijske reakcije potpomognute su neproteinskim molekulama koje se zovu kofaktori. Kofaktori pomažu enzimima da kataliziraju kemijske reakcije. Postoje različite vrste kofaktora, a koenzimi su jedna vrsta među njima. Koenzim je organska molekula koja se spaja s enzimskim supstratnim kompleksom i pomaže u procesu katalize reakcije. Poznate su i kao pomoćne molekule. Sastoje se od vitamina ili potječu od vitamina. Stoga prehrana treba sadržavati vitamine koji osiguravaju bitne koenzime za biokemijske reakcije.
Koenzimi se mogu vezati s aktivnim mjestom enzima. Oni se labavo vežu s enzimom i pomažu kemijsku reakciju osiguravajući funkcionalne skupine potrebne za reakciju ili mijenjajući strukturnu konformaciju enzima. Zbog toga vezivanje supstrata postaje lako, a reakcija ide prema produktima. Neki koenzimi djeluju kao sekundarni supstrati i kemijski se mijenjaju na kraju reakcije, za razliku od enzima.
Koenzimi ne mogu katalizirati kemijsku reakciju bez enzima. Oni pomažu enzimima da postanu aktivni i obavljaju svoje funkcije. Nakon što se koenzim veže s apoenzimom, enzim postaje aktivni oblik enzima koji se naziva holoenzim i pokreće reakciju.
Primjeri koenzima su adenozin trifosfat (ATP), nikotinamid adenin dinukleotid (NAD), flavin adenin dinukleotid (FAD), koenzim A, vitamini B1, B2 i B6 itd.
Slika 02: Vezanje kofaktora s apoenzimom
Koja je razlika između enzima i koenzima?
Enzimi protiv koenzima |
|
| Enzimi su biološki katalizatori koji ubrzavaju kemijske reakcije. | Koenzimi su organske molekule koje pomažu enzimima da kataliziraju kemijske reakcije. |
| molekularni tip | |
| Svi enzimi su proteini. | Koenzimi su neproteini. |
| Promjene zbog reakcija | |
| Enzimi se ne mijenjaju zbog kemijske reakcije. | Koenzimi se kemijski mijenjaju kao rezultat reakcije. |
| Specifičnost | |
| Enzimi su specifični. | Koenzimi nisu specifični. |
| Veličina | |
| Enzimi su veće molekule. | Koenzimi su manje molekule. |
| Primjeri | |
| Amilaza, proteinaza i kinaza su primjeri enzima. | NAD, ATP, koenzim A i FAD primjeri su koenzima. |
Sažetak – Enzim protiv koenzima
Enzimi kataliziraju kemijske reakcije. Koenzimi pomažu enzimima da kataliziraju reakciju aktiviranjem enzima i stvaranjem funkcionalnih skupina. Enzimi su proteini koji se sastoje od aminokiselina. Koenzimi nisu proteini. Uglavnom se dobivaju iz vitamina. Ovo su razlike između enzima i koenzima.
