Ključna razlika između alosteričkog i aktivnog mjesta je u tome što je alosterično mjesto regija enzima koja omogućuje molekulama aktivatora ili inhibitora da se vežu za enzim i aktiviraju ili inhibiraju aktivnost enzima, dok je aktivno mjesto područje enzima gdje se molekule supstrata vežu i kataliziraju reakciju koja rezultira proizvodnjom određenih proizvoda.
Enzimi su proteini koji pomažu biokemijske reakcije u ljudskom tijelu. Jedna od najvažnijih uloga enzima je probava. Enzimi također pomažu pri disanju, izgradnji mišića, radu živaca i oslobađanju od toksina u tijelu. Enzimi imaju različita područja u strukturi gdje se molekule mogu vezati i katalizirati reakcije. Alosterična mjesta i aktivna mjesta dva su različita područja u strukturi enzima koja olakšavaju vezanje molekula i naknadne kemijske reakcije.
Što je alosterično mjesto?
Alosterično mjesto je regija enzima koja omogućuje molekulama aktivatora ili inhibitora da se vežu za enzim koji ili aktivira ili inhibira aktivnost enzima. Enzimi rade na različitim temperaturama ovisno o okolini. Nekoliko čimbenika, uključujući vrućinu, hladnoću, pH, mjesto u tijelu i druge tvari, utječu na aktivnost enzima uz glavni supstrat. Postoje neke tvari koje se vežu na enzim na drugom mjestu osim normalnog aktivnog mjesta. Ta mjesta koja omogućuju vezanje drugih tvari poznata su kao alosterična mjesta. Alosterična mjesta omogućuju drugim tvarima da aktiviraju, inhibiraju ili isključe aktivnost enzima. To se događa kada se druge tvari vežu na alosterično mjesto i mijenjaju potvrdu ili oblik enzima.
Slika 01: Alosterično mjesto
Primjer alosteričkog aktivatora je vezanje kisika na hemoglobin. Alosterično vezanje kisika na hemoglobin mijenja potvrdu hemoglobina i povećava njegov afinitet za više kisika. Ovaj proces osigurava da će hemoglobin prenijeti maksimalnu količinu kisika iz područja bogatih kisikom kao što su pluća. Drugi primjer alosteričkog inhibitora je ATP u staničnom disanju. Jedan važan enzim uključen u glikolizu je fosfofruktokinaza. Ovaj enzim pretvara ADP u ATP. Kada u stanici ima previše ATP-a, ATP služi kao alosterički inhibitor koji se veže na alosterično mjesto fosfofruktokinaze kako bi usporio pretvorbu ADP-a u ATP.
Što je aktivna stranica?
Aktivno mjesto je područje enzima gdje se molekule supstrata vežu i podvrgavaju reakciji kako bi proizveli proizvode. Aktivno mjesto je dalje podijeljeno na dva različita mjesta: mjesto vezivanja i mjesto kalalitičnosti. Na veznom mjestu, aminokiselinski ostaci aktivnog mjesta stvaraju privremene veze sa supstratom. S druge strane, u katalitičkom mjestu, aminokiselinski ostaci aktivnog mjesta kataliziraju reakciju tog supstrata.
Slika 02: Aktivna stranica
Aktivno mjesto enzima obično ima tri do četiri aminokiseline, dok su ostale aminokiseline u enzimu potrebne za održavanje tercijarne strukture enzima. Aktivno mjesto enzima može više puta katalizirati reakciju jer se ostaci ne mijenjaju na kraju reakcije. Ovaj proces se obično postiže smanjenjem aktivacijske energije reakcije. Stoga više supstrata ima dovoljno energije za kemijsku reakciju.
Koje su sličnosti između alosteričnog i aktivnog mjesta?
- Alosterično mjesto i aktivno mjesto dva su različita područja u strukturi enzima koja olakšavaju vezanje molekula i naknadne kemijske reakcije.
- Oba mjesta sastoje se od aminokiselina.
- Ova mjesta imaju jedinstven oblik.
- Oba su mjesta vrlo važna za aktivnost enzima i reakciju kataliziranu enzimima.
Koja je razlika između alosteričnog i aktivnog mjesta?
Alosterično mjesto je regija enzima koja omogućuje molekulama aktivatora ili inhibitora da se vežu za enzim kako bi aktivirale ili inhibirale aktivnost enzima, dok je aktivno mjesto regija enzima gdje se molekule supstrata vežu i kataliziraju reakciju što rezultira proizvodnjom određenih proizvoda. Dakle, ovo je ključna razlika između alosteričkog mjesta i aktivnog mjesta. Nadalje, alosterična mjesta prisutna su samo u alosteričkim enzimima, dok su aktivna mjesta prisutna u svim enzimima.
Infografika u nastavku predstavlja razlike između alosteričkog i aktivnog mjesta u obliku tablice za usporedbu.
Sažetak – Alosterično mjesto u odnosu na aktivno mjesto
Alosterično mjesto i aktivno mjesto dva su različita područja u strukturi enzima. Alosterično mjesto je područje enzima koje omogućuje molekulama aktivatora ili inhibitora da se vežu na enzim koji aktivira ili inhibira aktivnost enzima, dok je aktivno mjesto područje enzima gdje se molekule supstrata vežu i kataliziraju reakciju koja rezultira proizvodnjom određenih proizvoda. Dakle, ovo je ključna razlika između alosteričkog i aktivnog mjesta.