Ključna razlika između nekompetitivne i alosteričke inhibicije je da se kod nekompetitivne inhibicije maksimalna brzina katalizirane reakcije (Vmax) smanjuje, a koncentracija supstrata (Km) ostaje nepromijenjena, dok kod alosteričke inhibicije Vmax ostaje nepromijenjen a km raste.
Enzimi su neophodni za većinu reakcija koje se odvijaju u organizmima. Obično enzim katalizira reakciju smanjenjem aktivacijske energije potrebne za reakciju. No, enzime treba pažljivo regulirati kako bi se kontrolirale razine krajnjih proizvoda koje rastu do neželjenih razina. Kontrolira se inhibicijom enzima. Inhibitor enzima je molekula koja remeti normalni put reakcije između enzima i supstrata.
Aktivno mjesto je područje enzima gdje se supstrati vežu i podliježu kemijskoj reakciji. Alosterično mjesto je mjesto gdje omogućuje molekulama da aktiviraju ili inhibiraju aktivnost enzima. Kinetika enzima igra važnu ulogu tijekom inhibicije enzima. Maksimalna brzina reakcije karakteristična za određeni enzim pri određenoj koncentraciji poznata je kao maksimalna brzina ili Vmax. Koncentracija supstrata koja daje brzinu koja je polovica Vmax je Km.
Što je nekonkurentna inhibicija?
Nekompetitivna inhibicija je vrsta inhibicije enzima gdje inhibitor smanjuje aktivnost enzima i jednako se dobro veže na enzim, bez obzira je li vezan za supstrat ili ne. Drugim riječima, nekompetitivna inhibicija je gdje se i inhibitor i supstrat vežu za enzim u bilo kojem trenutku. Kada se i supstrat i inhibitor vežu s enzimom, formira se kompleks enzim-supstrat-inhibitor. Jednom kada se ovaj kompleks formira, ne može proizvesti nikakav proizvod. Može se samo pretvoriti natrag u kompleks enzim-supstrat ili kompleks enzim-inhibitor.
Slika 01: Nekompetitivna inhibicija
U nekompetitivnoj inhibiciji, inhibitor ima jednak afinitet prema enzimu i kompleksu enzim-supstrat. Najčešći mehanizam nekompetitivnog inhibitora je reverzibilno vezanje inhibitora na alosterično mjesto. Ali inhibitor također ima sposobnost izravnog vezanja na aktivno mjesto. Primjer nekompetitivnog inhibitora je konverzija piruvat kinaze u piruvat. Pretvorbu fosfoenolpiruvata u piruvat katalizira piruvat kinaza. Aminokiselina zvana alanin, koja se sintetizira iz piruvata, inhibira enzim piruvat kinazu tijekom glikolize. Alanin djeluje kao nekompetitivni inhibitor.
Što je alosterična inhibicija?
Alosterična inhibicija je vrsta inhibicije enzima gdje inhibitor usporava aktivnost enzima deaktiviranjem enzima i vezanjem za enzim na alosteričnom mjestu. Ovdje se inhibitor ne natječe izravno sa supstratom na aktivnom mjestu. Ali neizravno mijenja sastav enzima. Nakon što se oblik promijeni, enzim postaje neaktivan. Stoga se više ne može vezati s odgovarajućim supstratom. To zauzvrat usporava stvaranje konačnih proizvoda.
Slika 02: Alosterična inhibicija
Alosterična inhibicija sprječava stvaranje nepotrebnih proizvoda, smanjujući rasipanje energije. Primjer alosterične inhibicije je pretvorba ADP u ATP u glikolizi. Ovdje, kada postoji višak ATP-a u sustavu, ATP služi kao alosterički inhibitor. Veže se na fosfofruktokinazu, koja je jedan od enzima uključenih u glikolizu. To usporava ADP pretvorbu. Kao rezultat toga, ATP sprječava svoju nepotrebnu proizvodnju. Stoga, višak proizvodnje ATP-a nije potreban kada postoje odgovarajuće količine.
Koje su sličnosti između ne-kompetitivne i alosterične inhibicije?
- Obje vrste inhibicija enzima usporavaju aktivnost enzima.
- Inhibitori u obje inhibicije enzima ne natječu se sa supstratom na aktivnom mjestu.
- Inhibitori neizravno mijenjaju sastav enzima.
- Oba inhibitora mijenjaju oblik enzima.
Koja je razlika između ne-kompetitivne i alosterične inhibicije?
U nekompetitivnoj inhibiciji, Vmax reakcije se smanjuje dok vrijednost Km ostaje nepromijenjena. Nasuprot tome, kod alosterične inhibicije, Vmax ostaje nepromijenjen, a vrijednost Km raste. Dakle, ovo je ključna razlika između ne-kompetitivne i alosterične inhibicije. Alosterična inhibicija više se fokusira na upotrebu kemikalija koje mijenjaju aktivnost enzima vezanjem na alosterično mjesto, dok nekompetitivni inhibitori uvijek zaustavljaju radni enzim izravnim vezanjem na alternativnom mjestu.
Sljedeća infografika tabelarno prikazuje razlike između nekompetitivne i alosterične inhibicije za usporedbu.
Sažetak – Nekompetitivna naspram alosterične inhibicije
Nekompetitivna inhibicija je inhibicija enzima gdje inhibitor smanjuje aktivnost enzima i jednako se dobro veže na enzim bez obzira je li vezan za supstrat ili ne. Alosterična inhibicija je vrsta enzimske inhibicije gdje inhibitor usporava aktivnost enzima deaktiviranjem enzima i veže se za enzim na alosteričnom mjestu. Ključna razlika između nekompetitivne i alosterične inhibicije je u tome što je najveća brzina katalizirane reakcije (Vmax) smanjena, a koncentracija supstrata (Km) ostaje nepromijenjena u nekompetitivnoj inhibiciji, dok Vmax ostaje nepromijenjen, a Km se povećava u alosteričkoj inhibicija.
