Ključna razlika – tripsin naspram kimotripsina
Probava bjelančevina vrlo je važan proces u ukupnom procesu probave u živim organizmima. Složeni proteini se probavljaju u svoje monomere aminokiselina i apsorbiraju preko tankog crijeva. Proteini su bitni jer imaju glavnu funkcionalnu i strukturnu ulogu u organizmu. Probava proteina odvija se preko enzima za probavu proteina koji uključuju tripsin, kimotripsin, peptidaze i proteaze. Tripsin je enzim za probavu proteina koji cijepa peptidnu vezu na bazičnim aminokiselinama koje uključuju lizin i arginin. Kimotripsin je također enzim za probavu proteina koji cijepa peptidnu vezu na aromatskim aminokiselinama kao što su fenilalanin, triptofan i tirozin. Ključna razlika između tripsina i kimotripsina je položaj aminokiseline u kojoj se cijepa u proteinu. Tripsin se cijepa na položajima bazičnih aminokiselina, dok kimotripsin cijepa na položajima aromatičnih aminokiselina.
Što je Tripsin?
Tripsin je protein od 23,3 kDa koji pripada obitelji serin proteaza i njegovi glavni supstrati su bazične aminokiseline. Ove osnovne aminokiseline uključuju arginin i lizin. Tripsin je 1876. godine otkrio Kuhne. Tripsin je globularni protein i postoji u svom neaktivnom obliku koji je tripsinogen – zimogen. Mehanizam djelovanja tripsina temelji se na aktivnosti serin proteaze.
Tripsin cijepa na C terminalnom kraju bazične aminokiseline. Ovo je reakcija hidrolize i odvija se pri pH – 8,0 u tankom crijevu. Aktivacija tripsinogena odvija se uklanjanjem terminalnog heksapeptida, a on proizvodi aktivni oblik; tripsin. Dva su glavna tipa aktivnog tripsina; α – tripsin i β-tripsin. Razlikuju se po toplinskoj stabilnosti i strukturi. Aktivno mjesto tripsina sadrži histidin (H63), asparaginsku kiselinu (D107) i serin (S200).
Slika 01: Tripsin
Enzimatsko djelovanje tripsina inhibiraju DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidin i EDTA. Primjene tripsina uključuju disocijaciju tkiva, tripsinizaciju u kulturi životinjskih stanica, triptičko mapiranje, in vitro studije proteina, uzimanje otisaka prstiju i primjene u kulturi tkiva.
Što je kimotripsin?
Kimotripsin ima molekularnu težinu od 25,6 kDa i pripada obitelji serin proteaza, te je endopeptidaza. Kimotripsin postoji u svom neaktivnom obliku koji je kimotripsinogen. Kimotripsin je otkriven 1900. godine. Kimotripsin hidrolizira peptidne veze na aromatskim aminokiselinama. Ti aromatični supstrati uključuju tirozin, fenilalanin i triptofan. Supstrati ovog enzima su uglavnom u L-izomerima i lako djeluju na amide i estere aminokiselina. Optimalni pH u kojem kimotripsin djeluje je 7,8 – 8,0. Postoje dva glavna oblika kimotripsina kao što su kimotripsin A i kimotripsin B i oni se neznatno razlikuju po svojim strukturnim i proteolitičkim karakteristikama. Aktivno mjesto kimotripsina sadrži katalitičku trijadu i sastoji se od histidina (H57), asparaginske kiseline (D102) i serina (S195).
Slika 02: Kimotripsin
Aktivatori kimotripsina su cetiltrimetilamonijev bromid, dodeciltrimetilamonijev bromid, heksadeciltrimetilamonijev bromid i tetrabutilamonijev bromid. Inhibitori kimotripsina su peptidil aldehidi, borne kiseline i derivati kumarina. Kimotripsin se komercijalno koristi u sintezi peptida, mapiranju peptida i otisku prsta peptida.
Koje su sličnosti između tripsina i kimotripsina?
- Oba enzima su serinske proteaze.
- Oba enzima cijepaju peptidne veze.
- Oba enzima djeluju u tankom crijevu.
- Oba enzima postoje u svom neaktivnom obliku kao zimogeni.
- Oba enzima sastavljena su od katalitičke trijade koja sadrži histidin, asparaginsku kiselinu i serin na svom aktivnom mjestu.
- Oba enzima su prvobitno otkrivena i ekstrahirana iz goveda.
- Proizvodnja oba enzima trenutno se vrši tehnikama rekombinantne DNA.
- Oba enzima djeluju na optimalni bazični pH.
- Oba enzima se koriste in vitro u različitim industrijama.
Koja je razlika između tripsina i kimotripsina?
Tripsin protiv kimotripsina |
|
| Tripsin je enzim za probavu proteina koji će cijepati peptidnu vezu na bazičnim aminokiselinama kao što su lizin i arginin. | Kimotripsin, koji je također enzim za probavu proteina, cijepa peptidnu vezu na aromatskim aminokiselinama kao što su fenilalanin, triptofan i tirozin. |
| Molekulska težina | |
| Molekularna težina tripsina je 23,3 k Da. | Molekularna težina kimotripsina je 25,6 k Da. |
| Podloge | |
| Složeni proteini se probavljaju u svoje monomere aminokiselina i apsorbiraju preko tankog crijeva. | Supstrati aromatskih aminokiselina kao što su tirozin, triptofan i fenilalanin djeluju na kimotripsin. |
| Zimogen oblik enzima | |
| Tripsinogen je neaktivni oblik tripsina. | Kimotripsinogen je neaktivni oblik kimotripsina. |
| Aktivatori | |
| Lantanidi su aktivatori tripsina. | Cetiltrimetilamonijev bromid, dodeciltrimetilamonijev bromid, heksadeciltrimetilamonijev bromid i tetrabutilamonijev bromid su aktivatori kimotripsina. |
|
Inhibitori |
|
| DFP, aprotinin, Ag+, Benzamidin i EDTA su inhibitori tripsina. | Peptidil aldehidi, borne kiseline i derivati kumarina su inhibitori kimotripsina. |
Sažetak – Tripsin protiv kimotripsina
Peptidaze ili proteolitički enzimi cijepaju proteine hidrolizom peptidne veze. Tripsin cijepa peptidnu vezu na bazičnim aminokiselinama, dok kimotripsin cijepa peptidnu vezu na aromatskim aminokiselinskim ostacima. Oba enzima su serin peptidaze i djeluju u tankom crijevu u bazičnoj pH okolini. Trenutačno su mnoga istraživanja uključena u proizvodnju tripsina i kimotripsina pomoću tehnologije rekombinantne DNA korištenjem različitih bakterijskih i gljivičnih vrsta budući da ti enzimi imaju visoku industrijsku vrijednost. Ovo je razlika između tripsina i kimotripsina.
Preuzmite PDF verziju Tripsina protiv kimotripsina
Možete preuzeti PDF verziju ovog članka i koristiti ga za izvanmrežne svrhe prema napomeni o citatu. PDF verziju preuzmite ovdje Razlika između tripsina i kimotripsina
