Ključna razlika – Kd vs Km
Kd i Km su konstante ravnoteže. Ključna razlika između Kd i Km je u tome što je Kd termodinamička konstanta dok Km nije termodinamička konstanta.
Kd se odnosi na konstantu disocijacije dok je Km Michaelisova konstanta. Obje ove konstante vrlo su važne u kvantitativnoj analizi enzimskih reakcija.
Što je Kd?
Kd je konstanta disocijacije. Također je poznata kao konstanta ravnotežne disocijacije zbog svoje upotrebe u ravnotežnim sustavima. Konstanta disocijacije je konstanta ravnoteže reakcija u kojima se veliki spoj reverzibilno pretvara u male komponente. Proces ove pretvorbe također je poznat kao disocijacija. Ionska molekula uvijek disocira na svoje ione. Tada je konstanta disocijacije ili Kd veličina koja izražava stupanj do kojeg određena tvar u otopini disocira na ione. Dakle, ovo je jednako umnošku koncentracija odgovarajućih iona podijeljenom s koncentracijom nedisocirane molekule.
AB ↔ A + B
U gornjoj općoj reakciji, konstanta disocijacije, Kd može se dati kao ispod.
Kd=[A][B] / [AB].
Štoviše, ako postoji stehiometrijski odnos, treba uključiti stehiometrijske koeficijente u jednadžbu.
xAB ↔ aA + bB
Jednadžba konstante disocijacije, Kd za gornju reakciju je sljedeća:
Kd=[A]a[B]b / [AB]x
Konkretno, u biokemijskim primjenama, Kd pomaže odrediti količinu produkata dobivenih kemijskom reakcijom u prisutnosti enzima. Kd enzimske reakcije izražava afinitet ligand-receptor. Drugim riječima, govori o sposobnosti supstrata da napusti receptor enzima. S druge strane, opisuje koliko se snažno supstrat veže za enzim.
Što je km?
Km je Michaelisova konstanta. Za razliku od Kd, Km je kinetička konstanta. Njegova glavna primjena je u kinetici enzima, odnosno određivanje afiniteta supstrata za vezanje s enzimom. Konstanta se izražava odnosom koncentracije supstrata i brzine reakcije u prisutnosti enzima. Prema tome, Michaelisova konstanta ili Km je koncentracija supstrata kada brzina reakcije dosegne polovicu svoje maksimalne brzine.
Slika 1: Odnos između brzine reakcije i koncentracije supstrata u enzimskoj reakciji.
Tijekom reakcije između enzima (E) i supstrata (S), stvaranje produkata (P) je kako slijedi:
E + S ↔ E-S kompleks ↔ E + P
Ako su konstante ravnoteže gornje reakcije kako slijedi, možete izvesti Km iz ovih konstanti.
Km=K-1 + K+2 / K+1
Određivanje km prema Michaelovom konceptu
Michaelis je razvio odnos pomoću koncentracije supstrata, [S] i maksimalne brzine reakcije, Vmax. Odnos između koncentracije supstrata i Km enzimske reakcije je sljedeći:
v=Vmax[S] / Km + [S]
v je brzina u bilo kojem trenutku, dok je [S] koncentracija supstrata u određenom trenutku, a Vmax je najveća brzina reakcije. Km je Michaelisova konstanta za enzim u reakciji. Vrijednost Michaelisove konstante ovisi o enzimu. Posljedično, mala vrijednost Km ukazuje da enzim postaje zasićen malom količinom supstrata. Tada se Vmax dobiva pri niskoj koncentraciji supstrata. Nasuprot tome, visoka Km vrijednost ukazuje da je enzimu potrebna velika količina supstrata da postane zasićen.
Koja je razlika između Kd i Km?
Kd vs Km |
|
| Kd je konstanta disocijacije. | Km je Michaelisova konstanta. |
| Priroda | |
| Kd je termodinamička konstanta. | Km je kinetička konstanta. |
| Detalji | |
| Kd predstavlja afinitet supstrata prema enzimu. | Km predstavlja odnos između koncentracije supstrata i brzine reakcije. |
Sažetak – Kd vs Km
Kd i Km su konstante ravnoteže koje opisuju svojstva enzimskih reakcija. Ključna razlika između Kd i Km je u tome što je Kd termodinamička konstanta dok Km nije termodinamička konstanta.
