Ključna razlika između pozitivnog i negativnog alosterizma je u tome što pozitivni alosterizam u proteinima pokazuje visok afinitet prema ligandima, dok negativni alosterizam u proteinima pokazuje nizak afinitet prema ligandima.
Alosterizam ili alosterično ponašanje je fenomen u kojem se aktivnost proteina može promijeniti ovisno o vezanju nekih molekula na mjesto koje nije aktivno mjesto proteina (posebno u enzimima). Pozitivan alosterizam ukazuje na to da vezanje efektorske molekule na enzim uzrokuje promjenu konfiguracije enzima u aktivni oblik. Nasuprot tome, negativni alosterizam ukazuje na to da vezanje efektorske molekule uzrokuje promjenu konfiguracije enzima iz aktivnog oblika u neaktivni oblik.
Što je pozitivni alosterizam?
Pozitivni alosterizam je promjena konfiguracije proteina (uglavnom enzima) iz neaktivnog oblika u aktivni oblik nakon vezanja efektorske molekule. Efektorska molekula veže se s mjestom koje nije aktivno mjesto enzima; naziva se alosterično mjesto. Ovaj proces je također poznat kao alosterična aktivacija.
Uobičajen primjer za takvo vezivanje efektorske molekule je vezanje molekule kisika s molekulom hemoglobina, što aktivira molekulu hemoglobina da učinkovito prenosi kisik do stanica. Tamo se molekula kisika veže s fero željezom molekule hema u molekuli hemoglobina. Aktivni oblik je poznat kao oksi-hemoglobin, dok je neaktivni oblik poznat kao deoksi-hemoglobin.
Što je negativni alosterizam?
Negativni alosterizam je promjena konfiguracije enzima iz aktivnog oblika u neaktivni oblik nakon vezanja efektorske molekule. Efektorska molekula veže se s mjestom koje nije aktivno mjesto enzima; naziva se alosterično mjesto. Ovaj proces je također poznat kao alosterična inhibicija.
Slika 01: Pozitivni i negativni alosterizam
Tijekom negativnog alosterizma, vezanje jednog liganda smanjuje afinitet enzima za supstrat na drugim aktivnim mjestima dostupnim za vezanje supstrata. Primjer je vezanje 2,3-BPG na alosterično mjesto na hemoglobinu, što uzrokuje smanjenje afiniteta za kisik svih podjedinica.
Koja je razlika između pozitivnog i negativnog alosterizma?
U pozitivnom alosterizmu, vezanje efektorske molekule na enzim uzrokuje da enzim promijeni svoju konfiguraciju u aktivni oblik, dok u negativnom alosterizmu, vezanje efektorske molekule uzrokuje promjenu konfiguracije enzima iz aktivne obrazac u neaktivni oblik. Ključna razlika između pozitivnog i negativnog alosterizma je u tome što pozitivni alosterizam u proteinima pokazuje visok afinitet za ligandima, dok negativni alosterizam u proteinima pokazuje nizak afinitet za ligandima. Osim toga, pozitivni alosterizam uključuje aktivaciju, dok negativni alosterizam uključuje inhibiciju. Vezanje kisika s hemoglobinom primjer je pozitivnog alosterizma, dok je vezanje 2,3-BPG s hemoglobinom primjer negativnog alosterizma.
Sljedeća infografika predstavlja razliku između pozitivnog i negativnog alosterizma u obliku tablice za usporedbu.
Sažetak – pozitivni naspram negativnog alosterizma
U alosterizmu ili alosteričkom ponašanju, aktivnost proteina može se promijeniti ovisno o vezanju nekih molekula na mjesto koje nije aktivno mjesto proteina (posebno u enzimima). Ključna razlika između pozitivnog i negativnog alosterizma je u tome što pozitivni alosterizam u proteinima pokazuje visok afinitet za ligandima, dok negativni alosterizam u proteinima pokazuje nizak afinitet za ligandima.
